Proteini (polipeptidi, proteini) su makromolekularne supstance, koje uključuju alfa-amino kiseline povezane peptidnom vezom. Sastav proteina u živim organizmima određen je genetskim kodom. U pravilu se za sintezu koristi set od 20 standardnih aminokiselina.
Klasifikacija proteina
Razdvajanje proteina se vrši prema različitim kriterijumima:
- Oblik molekula.
- Composition.
- Funkcije.
Prema posljednjem kriteriju, proteini se klasificiraju:
- Na strukturnom.
- Hranljivo i rezervno.
- Transport.
- Izvođači.
Strukturni proteini
Ovo uključuje elastin, kolagen, keratin, fibroin. Strukturni polipeptidi su uključeni u formiranje ćelijskih membrana. Oni mogu kreirati kanale ili obavljati druge funkcije u njima.
Hranljivi proteini za skladištenje
Hranljivi polipeptid je kazein. Zbog toga se organizam u razvoju snabdijeva kalcijumom, fosforom iaminokiseline.
Rezervni proteini su sjemenke kultiviranih biljaka, bjelanjak. Oni se konzumiraju u fazi razvoja embriona. U ljudskom tijelu, kao i kod životinja, proteini se ne pohranjuju u rezervi. Moraju se redovno unositi hranom, inače je verovatan razvoj distrofije.
Transport polipeptida
Hemoglobin je klasičan primjer takvih proteina. Drugi polipeptidi uključeni u kretanje hormona, lipida i drugih supstanci također se nalaze u krvi.
Ćelijske membrane sadrže proteine koji imaju sposobnost transporta jona, aminokiselina, glukoze i drugih jedinjenja kroz ćelijsku membranu.
Kontraktilni proteini
Funkcije ovih polipeptida su vezane za rad mišićnih vlakana. Osim toga, osiguravaju kretanje cilija i flagela u protozoama. Kontraktilni proteini obavljaju funkciju transporta organela unutar ćelije. Zbog njihovog prisustva osigurana je promjena ćelijskih oblika.
Primjeri kontraktilnih proteina su miozin i aktin. Vrijedi reći da se ovi polipeptidi nalaze ne samo u ćelijama mišićnih vlakana. Kontraktilni proteini obavljaju svoje zadatke u gotovo svim životinjskim tkivima.
Karakteristike
Pojedinačni polipeptid, tropomiozin, nalazi se u ćelijama. Kontraktilni mišićni protein miozin je njegov polimer. Formira kompleks sa aktinom.
Proteini kontraktilnog mišića se ne otapaju u vodi.
Brzina sinteze polipeptida
Regulišu ga štitna žlijezda isteroidni hormoni. Prodirući u ćeliju, vezuju se za specifične receptore. Formirani kompleks prodire u jezgro ćelije i veže se za kromatin. Ovo povećava stopu sinteze polipeptida na nivou gena.
Aktivni geni obezbeđuju povećanu sintezu određene RNK. Napušta jezgro, odlazi do ribozoma i aktivira sintezu novih strukturnih ili kontraktilnih proteina, enzima ili hormona. Ovo je anabolički efekat gena.
U međuvremenu, sinteza proteina u ćelijama je prilično spor proces. Zahtijeva visoke troškove energije i plastični materijal. Shodno tome, hormoni nisu u stanju da brzo kontrolišu metabolizam. Njihov ključni zadatak je da regulišu rast, diferencijaciju i razvoj ćelija u telu.
kontrakcija mišića
To je vrhunski primjer kontraktilne funkcije proteina. U toku istraživanja ustanovljeno je da je osnova mišićne kontrakcije promjena fizičkih svojstava polipeptida.
Kontraktilnu funkciju obavlja protein aktomiozin, koji je u interakciji sa adenozin trifosfornom kiselinom. Ova veza je praćena kontrakcijom miofibrila. Takva interakcija se može posmatrati izvan tijela.
Na primjer, ako se natopljena vodom (macerirana) mišićna vlakna, lišena ekscitabilnosti, izlože rastvoru adenozin trifosfata, njihova oštra kontrakcija će početi, slično kontrakciji živih mišića. Ovo iskustvo je od velike praktične važnosti. On to dokazujekontrakcija mišića zahtijeva hemijsku reakciju kontraktilnih proteina sa supstancom bogatom energijom.
Djelovanje vitamina E
S jedne strane, to je glavni intracelularni antioksidans. Vitamin E štiti masti i druga lako oksidirajuća jedinjenja od oksidacije. Istovremeno, djeluje kao nosač elektrona i učestvuje u redoks reakcijama koje su povezane sa skladištenjem oslobođene energije.
Manjak vitamina E uzrokuje atrofiju mišićnog tkiva: sadržaj kontraktilnog proteina miozina je naglo smanjen, a zamjenjuje ga kolagen, inertni polipeptid.
Specifičnost miozina
Smatra se jednim od ključnih kontraktilnih proteina. On čini oko 55% ukupnog sadržaja polipeptida u mišićnom tkivu.
Filamenti (debeli filamenti) miofibrila su napravljeni od miozina. Molekul sadrži dugački fibrilarni dio, koji ima strukturu dvostruke spirale, i glave (globularne strukture). Miozin sadrži 6 podjedinica: 2 teška i 4 laka lanca smještena u globularnom dijelu.
Glavni zadatak fibrilarne regije je sposobnost formiranja snopova miozinskih filamenata ili debelih protofibrila.
Na glavama su aktivno mjesto ATPaze i centar za vezivanje aktina. Ovo osigurava hidrolizu ATP-a i vezivanje za aktinske filamente.
Varieties
Podtipovi aktina i miozina su:
- Dynein flagella i cilijaprotozoa.
- Spektrin u membranama eritrocita.
- Neurostenin perisinaptičkih membrana.
Bakterijski polipeptidi odgovorni za kretanje različitih supstanci u koncentracijskom gradijentu se takođe mogu pripisati varijetetima aktina i miozina. Ovaj proces se također naziva hemotaksija.
Uloga adenozin trifosforne kiseline
Ako stavite aktomiozinske filamente u kiseli rastvor, dodate jone kalijuma i magnezijuma, možete videti da su skraćeni. U ovom slučaju se opaža raspad ATP-a. Ovaj fenomen ukazuje na to da razgradnja adenozin trifosforne kiseline ima određenu vezu s promjenom fizičko-hemijskih svojstava kontraktilnog proteina i, posljedično, s radom mišića. Ovaj fenomen su prvi identifikovali Szent-Gyorgyi i Engelhardt.
Sinteza i razgradnja ATP-a su neophodni u procesu pretvaranja hemijske energije u mehaničku energiju. Prilikom razgradnje glikogena, praćenog proizvodnjom mliječne kiseline, kao u defosforilaciji adenozin trifosforne i kreatin fosforne kiseline, nije potrebno učešće kisika. Ovo objašnjava sposobnost izolovanog mišića da funkcioniše u anaerobnim uslovima.
Mliječna kiselina i proizvodi koji nastaju prilikom razgradnje adenozin trifosforne i kreatin fosforne kiseline akumuliraju se u mišićnim vlaknima koja su umorna pri radu u anaerobnom okruženju. Kao rezultat toga, iscrpljuju se zalihe tvari, tijekom čijeg cijepanja se oslobađa potrebna energija. Ako se umorni mišić stavi u okruženje koje sadrži kiseonik, to će i učinitikonzumiraj ga. Dio mliječne kiseline će početi oksidirati. Kao rezultat, nastaju voda i ugljični dioksid. Oslobođena energija će se koristiti za resintezu kreatin fosforne, adenozin trifosforne kiseline i glikogena iz produkata raspadanja. Zbog toga će mišić ponovo dobiti sposobnost rada.
Skeletni mišić
Pojedinačna svojstva polipeptida mogu se objasniti samo na primjeru njihovih funkcija, odnosno doprinosa složenim aktivnostima. Među nekoliko struktura za koje je uspostavljena korelacija između proteina i funkcije organa, skeletni mišići zaslužuju posebnu pažnju.
Njena ćelija se aktivira nervnim impulsima (membranski usmereni signali). Molekularno, kontrakcija se zasniva na kruženju poprečnih mostova kroz periodične interakcije između aktina, miozina i Mg-ATP. Proteini koji vezuju kalcijum i Ca ioni djeluju kao posrednici između efektora i nervnih signala.
Posredovanje ograničava brzinu odgovora na "uključeno/isključeno" impulse i sprečava spontane kontrakcije. Istovremeno, neke oscilacije (fluktuacije) mišićnih vlakana zamašnjaka krilatih insekata ne kontroliraju joni ili slična niskomolekularna jedinjenja, već direktno kontraktilni proteini. Zbog toga su moguće vrlo brze kontrakcije koje nakon aktivacije teku same od sebe.
Svojstva tečnih kristala polipeptida
Prilikom skraćivanja mišićnih vlakanamijenja se period rešetke koju formiraju protofibrile. Kada rešetka tankih filamenata uđe u strukturu debelih elemenata, tetragonalna simetrija se zamjenjuje heksagonalnom. Ovaj fenomen se može smatrati polimorfnom tranzicijom u sistemu tečnih kristala.
Osobine mehanohemijskih procesa
Svode se na transformaciju hemijske energije u mehaničku energiju. Aktivnost ATP-aze membrana mitohondrijalnih ćelija slična je delovanju jozinskog sistema skeletnih mišića. Zajedničke karakteristike su također zabilježene u njihovim mehanohemijskim svojstvima: smanjuju se pod utjecajem ATP-a.
Slijedom toga, kontraktilni protein mora biti prisutan u mitohondrijskim membranama. I zaista je tu. Utvrđeno je da su kontraktilni polipeptidi uključeni u mitohondrijalnu mehanohemiju. Međutim, takođe se pokazalo da fosfatidilinozitol (membranski lipid) takođe igra značajnu ulogu u procesima.
Extra
Molekul proteina miozina ne samo da doprinosi kontrakciji različitih mišića, već može učestvovati i u drugim unutarćelijskim procesima. Tu se posebno radi o kretanju organela, vezivanju aktinskih filamenata za membrane, formiranju i funkcionisanju citoskeleta itd. Gotovo uvijek molekul na ovaj ili onaj način stupa u interakciju s aktinom, koji je drugi ključni kontraktil protein.
Dokazano je da molekuli aktomiozina mogu promijeniti dužinu pod utjecajem hemijske energije koja se oslobađa kada se ostatak fosforne kiseline odcijepi od ATP-a. Drugim riječima, ovaj procesuzrokuje kontrakciju mišića.
ATP sistem tako djeluje kao neka vrsta akumulatora hemijske energije. Po potrebi se preko aktomiozina pretvara direktno u mehanički. Istovremeno, ne postoji međufaza karakteristična za procese interakcije drugih elemenata - prelazak na toplotnu energiju.
