Proteini su organske supstance. Ova makromolekularna jedinjenja odlikuju se određenim sastavom i hidrolizom se razlažu na aminokiseline. Proteinski molekuli dolaze u raznim oblicima, od kojih su mnogi sastavljeni od više polipeptidnih lanaca. Informacije o strukturi proteina su kodirane u DNK, a proces sinteze proteina naziva se translacija.
Hemijski sastav proteina
Prosječni protein sadrži:
- 52% ugljika;
- 7% vodonika;
- 12% dušika;
- 21% kiseonika;
- 3% sumpora.
Molekuli proteina su polimeri. Da bi se razumjela njihova struktura, potrebno je znati koji su njihovi monomeri, aminokiseline.
Aminokiseline
Oni se obično dijele u dvije kategorije: stalno se javljaju i povremeno se javljaju. Prvi uključuje 18 proteinskih monomera i još 2 amida: asparaginsku i glutaminsku kiselinu. Ponekad postoje samo tri kiseline.
Ove kiseline se mogu klasificirati na mnogo načina: prema prirodi bočnih lanaca ili naboju njihovih radikala, također se mogu podijeliti brojem CN i COOH grupa.
Primarna struktura proteina
Određuje redoslijed aminokiselina u proteinskom lancunjegove naknadne razine organizacije, svojstva i funkcije. Glavni tip veze između monomera je peptid. Nastaje odvajanjem vodonika iz jedne aminokiseline i OH grupe iz druge.
Prvi nivo organizacije proteinskog molekula je redosled aminokiselina u njemu, jednostavno lanac koji određuje strukturu proteinskih molekula. Sastoji se od "kostura" koji ima pravilnu strukturu. Ovo je ponavljajući niz -NH-CH-CO-. Odvojeni bočni lanci su predstavljeni radikalima aminokiselina (R), njihova svojstva određuju sastav strukture proteina.
Čak i ako je struktura proteinskih molekula ista, oni se po svojstvima mogu razlikovati samo od činjenice da njihovi monomeri imaju drugačiji niz u lancu. Raspored aminokiselina u proteinu određen je genima i diktira određene biološke funkcije proteinu. Redoslijed monomera u molekulima odgovornim za istu funkciju često je blizak kod različitih vrsta. Takve molekule - iste ili slične organizacije i koje obavljaju iste funkcije u različitim vrstama organizama - su homologni proteini. Struktura, svojstva i funkcije budućih molekula su postavljene već u fazi sinteze lanca aminokiselina.
Neke zajedničke karakteristike
Struktura proteina je proučavana dugo vremena, a analiza njihove primarne strukture nam je omogućila da napravimo neke generalizacije. Većinu proteina karakteriše prisustvo svih dvadeset aminokiselina, od kojih je posebno mnogo glicina, alanina, asparaginske kiseline, glutamina i malo triptofana, arginina, metionina,histidin. Jedini izuzeci su određene grupe proteina, na primjer, histoni. Potrebni su za DNK pakovanje i sadrže mnogo histidina.
Druga generalizacija: u globularnim proteinima ne postoje opći obrasci u izmjeni aminokiselina. Ali čak i polipeptidi koji su udaljeni u biološkoj aktivnosti imaju male identične fragmente molekula.
Sekundarna struktura
Drugi nivo organizacije polipeptidnog lanca je njegov prostorni raspored, koji je podržan vodoničnim vezama. Odredite α-helix i β-fold. Dio lanca nema uređenu strukturu, takve zone se nazivaju amorfne.
Alfa spirala svih prirodnih proteina je desnoruka. Bočni radikali aminokiselina u spirali su uvijek okrenuti prema van i nalaze se na suprotnim stranama njene ose. Ako su nepolarni, grupišu se na jednoj strani spirale, što rezultira lukovima koji stvaraju uslove za konvergenciju različitih spiralnih sekcija.
Beta-nabori - visoko izdužene spirale - imaju tendenciju da se nalaze jedan pored drugog u proteinskom molekulu i formiraju paralelne i neparalelne β-nabrane slojeve.
Tercijarna struktura proteina
Treći nivo organizacije proteinske molekule je savijanje spirala, nabora i amorfnih delova u kompaktnu strukturu. To je zbog interakcije bočnih radikala monomera jedan s drugim. Takve veze se dijele na nekoliko tipova:
- vodikove veze formiraju se između polarnih radikala;
- hidrofobni– između nepolarnih R-grupa;
- elektrostatičke sile privlačenja (jonske veze) – između grupa čiji su naboji suprotni;
- disulfidni mostovi između radikala cisteina.
Posljednja vrsta veze (–S=S-) je kovalentna interakcija. Disulfidni mostovi jačaju proteine, njihova struktura postaje trajnija. Ali takve veze nisu potrebne. Na primjer, može biti vrlo malo cisteina u polipeptidnom lancu, ili se njegovi radikali nalaze u blizini i ne mogu stvoriti "most".
Četvrti nivo organizacije
Ne formiraju svi proteini kvaternarnu strukturu. Struktura proteina na četvrtom nivou određena je brojem polipeptidnih lanaca (protomera). Oni su međusobno povezani istim vezama kao i prethodni nivo organizacije, osim disulfidnih mostova. Molekul se sastoji od nekoliko protomera, od kojih svaki ima svoju posebnu (ili identičnu) tercijarnu strukturu.
Svi nivoi organizacije određuju funkcije koje će rezultirajući proteini obavljati. Struktura proteina na prvom nivou organizacije vrlo precizno određuje njihovu kasniju ulogu u ćeliji i tijelu u cjelini.
Proteinske funkcije
Teško je i zamisliti koliko je važna uloga proteina u aktivnosti ćelija. Iznad smo ispitali njihovu strukturu. Funkcije proteina direktno zavise od toga.
Obavljajući građevinsku (strukturnu) funkciju, oni čine osnovu citoplazme bilo koje žive ćelije. Ovi polimeri su glavni materijal svih ćelijskih membrana kadasloženi su sa lipidima. Ovo također uključuje podjelu ćelije na odjeljke, od kojih svaki ima svoje reakcije. Činjenica je da svaki kompleks ćelijskih procesa zahtijeva svoje uvjete, a posebno pH medija igra važnu ulogu. Proteini grade tanke pregrade koje dijele ćeliju u takozvane odjeljke. A sama pojava se zove kompartmentalizacija.
Katalitička funkcija je da reguliše sve reakcije ćelije. Svi enzimi su po poreklu jednostavni ili složeni proteini.
Svaku vrstu kretanja organizama (rad mišića, kretanje protoplazme u ćeliji, treperenje cilija kod protozoa, itd.) obavljaju proteini. Struktura proteina im omogućava da se kreću, formiraju vlakna i prstenove.
Transportna funkcija je da se mnoge supstance transportuju kroz ćelijsku membranu pomoću posebnih proteina nosača.
Hormonalna uloga ovih polimera je odmah jasna: brojni hormoni su proteini u strukturi, na primjer, insulin, oksitocin.
Rezervna funkcija je određena činjenicom da proteini mogu formirati depozite. Na primjer, valgumin iz jaja, mliječni kazein, proteini sjemenki biljaka - oni pohranjuju veliku količinu hranjivih tvari.
Sve tetive, zglobni zglobovi, kosti skeleta, kopita su formirani od proteina, što nas dovodi do njihove sljedeće funkcije - potpore.
Molekuli proteina su receptori koji vrše selektivno prepoznavanje određenih supstanci. U ovoj ulozi posebno su poznati glikoproteini i lektini.
Najvažnijefaktori imuniteta - antitela i sistem komplementa po poreklu su proteini. Na primjer, proces zgrušavanja krvi temelji se na promjenama u proteinu fibrinogena. Unutrašnje stijenke jednjaka i želuca obložene su zaštitnim slojem mukoznih proteina - licina. Toksini su takođe proteini po svom poreklu. Osnova kože koja štiti tijelo životinja je kolagen. Sve ove proteinske funkcije su zaštitne.
Pa, zadnja funkcija je regulatorna. Postoje proteini koji kontrolišu rad genoma. To jest, oni reguliraju transkripciju i prijevod.
Bez obzira na to koliko je važna uloga proteina, strukturu proteina naučnici su dugo vremena razotkrivali. A sada otkrivaju nove načine korištenja ovog znanja.
