Kompleksni protein, pored same proteinske komponente, sadrži dodatnu grupu drugačije prirode (protetičku). Ugljikohidrati, lipidi, metali, ostaci fosforne kiseline, nukleinske kiseline djeluju kao ova komponenta. Ovaj članak će vam reći kako se jednostavni proteini razlikuju od složenih, na koje se vrste dijele te tvari i koje su njihove karakteristike. Glavna razlika između razmatranih supstanci je njihov sastav.
Složeni proteini: definicija
Ovo su dvokomponentne supstance, koje uključuju jednostavan protein (peptidni lanci) i neproteinsku supstancu (protetička grupa). U procesu njihove hidrolize nastaju aminokiseline, neproteinski dio i proizvodi raspadanja. Po čemu se prosti proteini razlikuju od složenih? Prvi se sastoje samo od aminokiselina.
Klasifikacija i karakterizacija kompleksnih proteina
Ove supstance se dijele na tipove ovisno o vrsti dodatne grupe. Zakompleksiratiproteini uključuju:
- Glikoproteini su proteini čiji molekuli sadrže ostatke ugljikohidrata. Među njima se razlikuju proteoglikani (komponente međućelijskog prostora), koji u svojoj strukturi uključuju mukopolisaharide. Glikoproteini uključuju imunoglobuline.
- Lipoproteini uključuju lipidnu komponentu. To uključuje apolipoproteine, koji obavljaju funkciju transporta lipida.
- Metaloproteini sadrže metalne jone (bakar, mangan, gvožđe, itd.) vezane kroz interakciju donor-akceptor. Ova grupa ne uključuje hem proteine, koji uključuju jedinjenja profirinskog prstena sa gvožđem i jedinjenja slična njima po strukturi (posebno hlorofil).
- Nukleoproteini su proteini koji imaju nekovalentne veze sa nukleinskim kiselinama (DNK, RNA). To uključuje hromatin, komponentu hromozoma.
- 5. Fosfoproteini, koji uključuju kazein (kompleksni protein grude), uključuju kovalentno povezane ostatke fosforne kiseline.
Chromoproteini su ujedinjeni bojom protetske komponente. Ova klasa uključuje heme proteine, klorofile i flavoproteine
Karakteristike glikoproteina i proteoglikana
Ovi proteini su složene supstance. Proteoglikani sadrže veliki udio ugljikohidrata (80-85%), u konvencionalnim glikoproteinima sadržaj je 15-20%. Uronske kiseline su prisutne samo u molekuli proteoglikana; njihove ugljikohidrate karakterizira pravilna struktura s ponavljajućim jedinicama. Koja je struktura i funkcija kompleksnih glikoproteinskih proteina? Njihovi lanci ugljikohidrata imaju samo 15 karika i nepravilni su.struktura. U strukturi glikoproteina, veza ugljikohidrata sa proteinskom komponentom obično se vrši preko aminokiselinskih ostataka kao što su serin ili aspargin.
Funkcije glikoproteina:
- Oni su dio bakterijskog ćelijskog zida, vezivnog tkiva kostiju i hrskavice, okružuju kolagena i elastinska vlakna.
- Igrajte zaštitnu ulogu. Na primjer, antitijela, interferoni, faktori zgrušavanja krvi (protrombin, fibrinogen) imaju ovu strukturu.
- Receptori su koji stupaju u interakciju sa efektorom - malim neproteinskim molekulom. Ovo posljednje, spajanjem s proteinom, dovodi do promjene njegove konformacije, što dovodi do određenog unutarćelijskog odgovora.
- Obavlja hormonsku funkciju. Glikoproteini uključuju gonadotropne, adrenokortikotropne i hormone koji stimuliraju štitnjaču.
- Prevozite supstance u krvi i jone kroz ćelijsku membranu (transferin, transkortin, albumin, Na+, K+ -ATPaza).
Glikoproteinski enzimi uključuju holinesterazu i nukleazu.
Više o proteoglikanima
Obično, složeni protein proteoglikan uključuje u svojoj strukturi velike lance ugljikohidrata s ponavljajućim ostacima disaharida, koji se sastoje od neke vrste uronske kiseline i amino šećera. Oligo- ili polisaharidni lanci nazivaju se glikani. Prvi obično sadrže 2-10 monomernih jedinica.
U zavisnosti od strukture lanaca ugljikohidrata razlikuju se različite vrste njih, na primjer, kiseloheteropolisaharidi sa velikim brojem kiselih grupa ili glikozaminoglikani, uključujući amino grupe. Potonji uključuju:
- Hijaluron, koja se aktivno koristi u kozmetologiji.
- Heparin, koji sprečava zgrušavanje krvi.
- Keratan sulfati su komponente hrskavice i rožnjače.
- Hondroitin sulfati su dio hrskavice i sinovijalne tekućine.
Ovi polimeri su komponente proteoglikana koji ispunjavaju međućelijski prostor, zadržavaju vodu, podmazuju pokretne dijelove zglobova i njihove su strukturne komponente. Hidrofilnost (dobra rastvorljivost u vodi) proteoglikana omogućava im da stvore barijeru za velike molekule i mikroorganizme u međućelijskom prostoru. Uz njihovu pomoć stvara se matrica nalik na žele, u koju su uronjena vlakna drugih važnih proteina, poput kolagena. Njegove niti u proteoglikanskom mediju imaju oblik drveta.
Karakteristike i vrste lipoproteina
Složeni proteinski lipoprotein ima dobro definisanu dvostruku hidrofilnu i hidrofobnu prirodu. Jezgro molekule (hidrofobni dio) čine nepolarni estri holesterola i triacilgliceridi.
Spolja u hidrofilnoj zoni su proteinski deo, fosfolipidi, holesterol. Postoji nekoliko vrsta lipoproteinskih proteina u zavisnosti od njihove strukture.
Glavne klase lipoproteina:
- Protein kompleksa visoke gustine (HDL, α-lipoproteini). Prebacuje holesterol u jetru i periferna tkiva.
- Male gustine (LDL, β-lipoproteini). Osimkolesterol se transportuje triacilgliceridima i fosfolipidima.
- Veoma niske gustine (VLDL, pre-β-lipoproteini). Izvršite funkciju sličnu LDL-u.
- Hilomikroni (XM). Transport masnih kiselina i holesterola iz crijeva nakon uzimanja hrane.
Takva vaskularna patologija kao što je ateroskleroza nastaje kao rezultat pogrešnog omjera različitih vrsta lipoproteina u krvi. Prema karakteristikama sastava može se identificirati nekoliko trendova u strukturi fosfolipida (od HDL do hilomikrona): smanjenje udjela proteina (sa 80 na 10%) i fosfolipida, povećanje procenta triacilglicerida (od 20 do 90%).
Postoji mnogo važnih enzima među metaloproteinima
Metaloprotein može uključivati jone nekoliko metala. Njihovo prisustvo utiče na orijentaciju supstrata u aktivnom (katalitičkom) mestu enzima. Metalni joni su lokalizirani u aktivnom mjestu i igraju važnu ulogu u katalitičkoj reakciji. Često ion funkcionira kao akceptor elektrona.
Primjeri metala sadržanih u strukturi enzimskih metaloproteina:
- Bakar je uključen u sastav citokrom oksidaze, koja uz hem sadrži jon ovog metala. Enzim je uključen u stvaranje ATP-a tokom rada respiratornog lanca.
- Gvožđe sadrži enzime kao što je feritin, koji obavlja funkciju taloženja gvožđa u ćeliji; transferin - nosilac gvožđa u krvi; katalaza je odgovorna za reakciju neutralizacije vodonik peroksida.
- Cink je karakteristika metalaalkohol dehidrogenaza uključena u oksidaciju etilnih i sličnih alkohola; laktat dehidrogenaza - enzim u metabolizmu mliječne kiseline; karboanhidraza koja katalizuje stvaranje ugljene kiseline iz CO2 i H2O; alkalna fosfataza, koja vrši hidrolitičko cijepanje estera fosforne kiseline s različitim spojevima; α2-makroglobulin je protein krvi protiv proteaze.
- Selen je dio tiroperoksidaze, koja je uključena u stvaranje hormona štitnjače; glutation peroksidaza, koja ima antioksidativnu funkciju.
- Kalcijum je karakterističan za strukturu α-amilaze, enzima za hidrolitičku razgradnju škroba.
fosfoproteini
Šta je uključeno u kompleksne proteine fosfoproteina? Ovu kategoriju karakteriše prisustvo fosfatne grupe, koja je povezana sa proteinskim delom preko aminokiselina sa hidroksilom (tirozin, serin ili treonin). Koja je funkcija fosforne kiseline u strukturi proteina? Mijenja strukturu molekule, daje joj naboj, povećava topljivost, utječe na svojstva proteina. Primjeri fosfoproteina su kazein mlijeka i albumin iz jaja, ali enzimi su uglavnom u ovoj kategoriji kompleksnih proteina.
Fosfatna grupa igra važnu funkcionalnu ulogu, jer mnogi proteini nisu trajno vezani za nju. U ćeliji se neprestano odvijaju procesi fosforilacije i defosforilacije. Kao rezultat, vrši se regulacija rada proteina. Na primjer, ako su histoni proteini povezani s nukleinskim kiselinama, oni prolazeu fosforilirano stanje, tada se povećava aktivnost genoma (genetskog materijala). Aktivnost enzima kao što su glikogen sintaza i glikogen fosforilaza zavisi od fosforilacije.
Nukleoproteini
Nukleoproteini su proteini povezani sa nukleinskim kiselinama. Oni su sastavni dio skladištenja i regulacije genetskog materijala, rada ribozoma koji obavljaju funkciju sinteze proteina. Najjednostavniji životni oblici virusa mogu se nazvati ribo- i deoksiribonukleoproteinima, jer se sastoje od genetskog materijala i proteina.
Kako deoksiribonukleinska kiselina (DNK) i histoni međusobno djeluju? U hromatinu se razlikuju 2 vrste proteina povezanih sa DNK (histonski i nehistonski). Prvi su uključeni u početnu fazu zbijanja DNK. Molekul nukleinske kiseline obavija se oko proteina i formira nukleozome. Dobivena nit je slična perlama, formiraju superzamotanu strukturu (hromatinska fibrila) i superkolu (interfazni hromonema). Zbog djelovanja histonskih proteina i proteina višeg nivoa, obezbjeđuje se smanjenje dimenzije DNK za hiljade puta. Dovoljno je uporediti veličinu hromozoma i dužinu nukleinske kiseline da bi se procenio značaj proteina (6-9 cm i 10-6 µm, respektivno).
Šta su hromoproteini
Hromoproteini sadrže veoma različite grupe koje imaju samo jednu zajedničku stvar - prisustvo boje u protetskoj komponenti. Složeni proteini ove kategorije dijele se na: hemoproteine (sadrže hem u strukturi), proteine retine (vitamin A), flavoproteine (vitamin B2),kobamid proteini (vitamin B12).
Hemoproteini se klasificiraju prema svojim funkcijama na neenzimske (hemoglobin i protein mioglobina) i enzime (citokromi, katalaza, peroksidaza).
Flavoproteini sadrže kao protetičku komponentu derivate vitamina B2 flavin mononukleotida (FMN) ili flavin adenin dinukleotida (FAD). Ovi enzimi su također uključeni u redoks transformacije. To uključuje oksidoreduktaze.
Šta su citokromi?
Kao što je gore opisano, hem se sastoji od porfirina. Njegova struktura uključuje 4 pirolna prstena i obojeno željezo. Posebna grupa hem enzima - citokromi, koji se razlikuju po sastavu aminokiselina i broju peptidnih lanaca, specijalizirani su za provođenje redoks reakcija, koje osiguravaju prijenos elektrona u respiratornom lancu. Ovi enzimi su uključeni u mikrozomalnu oksidaciju - početne reakcije biotransformacije ksenobiotika, što dovodi do njihove neutralizacije, te razmjene mnogih egzogenih i egzogenih supstanci, na primjer, steroida, zasićenih masnih kiselina.
Uticaj protetske grupe
Protetička grupa, koja je dio kompleksnih proteina, utiče na njegova svojstva: mijenja naboj, topljivost, termoplastičnost. Na primjer, ostaci fosforne kiseline ili monosaharidi imaju takav učinak. Ugljikohidratni dio uključen u sastav kompleksnog proteina štiti ga od proteolize (uništenja kao rezultat procesa hidrolize), utiče na prodiranje molekula kroz ćelijumembrane, njihovo izlučivanje i sortiranje. Lipidni fragment omogućava stvaranje proteinskih kanala za transport slabo rastvorljivih (hidrofobnih) jedinjenja.
Struktura i funkcije kompleksnih proteina u potpunosti zavise od protetske grupe. Na primjer, hem koji sadrži željezo u hemoglobinu veže kisik i ugljični dioksid. Zbog nukleoproteina nastalih kao rezultat interakcije histona, protamina sa DNK ili RNK, genetski materijal je zaštićen, kompaktno pohranjen, a RNK se vezuje tokom sinteze proteina. Nukleoproteini su stabilni kompleksi proteina i nukleinskih kiselina.
Zaključak
Dakle, kompleksni proteini obavljaju širok spektar funkcija u tijelu. Stoga je unos makro- i mikronutrijenata toliko važan za održavanje zdravlja. Metali su dio mnogih enzima. Poznavajući biohemiju, karakteristike vašeg zdravlja i ekološko stanje mjesta stanovanja, možete prilagoditi vlastitu prehranu. Na primjer, dodijelite teritorije koje karakterizira manjak bilo kojeg elementa. Njegovo dodatno uvođenje u ishranu u obliku suplemenata omogućava vam da nadoknadite nedostatak.
