Kao što znate, proteini su osnova za nastanak života na našoj planeti. Prema Oparin-Haldaneovoj teoriji, koacervatna kap, koja se sastoji od molekula peptida, postala je osnova za rađanje živih bića. To je van svake sumnje, jer analiza unutrašnjeg sastava bilo kojeg predstavnika biomase pokazuje da se te tvari nalaze u svemu: biljkama, životinjama, mikroorganizmima, gljivama, virusima. Štaviše, veoma su raznolike i makromolekularne prirode.
Ove strukture imaju četiri imena, sve su sinonimi:
- proteini;
- proteini;
- polipeptidi;
- peptidi.
Proteinski molekuli
Njihov broj je zaista neprocjenjiv. Štaviše, svi proteinski molekuli mogu se podijeliti u dvije velike grupe:
- jednostavno - sastoji se samo od sekvenci aminokiselina povezanih peptidnim vezama;
- kompleks - strukturu i strukturu proteina karakteriziraju dodatne protolitičke (prostetske) grupe, koje se nazivaju i kofaktori.
U isto vrijeme, složeni molekuli također imaju svoju klasifikaciju.
Gradacija kompleksnih peptida
- Glikoproteini su blisko povezana jedinjenja proteina i ugljenih hidrata. u strukturu molekulaprotetske grupe mukopolisaharida su isprepletene.
- Lipoproteini su kompleksno jedinjenje proteina i lipida.
- Metaloproteini - joni metala (gvožđe, mangan, bakar i drugi) deluju kao protetička grupa.
- Nukleoproteini - veza proteina i nukleinskih kiselina (DNK, RNA).
- Fosfoproteini - konformacija proteina i ostatka ortofosforne kiseline.
- Hromoproteini - vrlo slični metaloproteinima, međutim, element koji je dio protetske grupe je cijeli obojeni kompleks (crvena - hemoglobin, zelena - hlorofil i tako dalje).
Svaka razmatrana grupa ima različitu strukturu i svojstva proteina. Funkcije koje obavljaju također variraju u zavisnosti od vrste molekula.
Hemijska struktura proteina
Sa ove tačke gledišta, proteini su dugačak, masivni lanac aminokiselinskih ostataka međusobno povezanih specifičnim vezama koje se nazivaju peptidne veze. Od bočnih struktura kiselina odlaze grane - radikali. Ovu strukturu molekula otkrio je E. Fischer početkom 21. stoljeća.
Kasnije su proteini, struktura i funkcije proteina proučavani detaljnije. Postalo je jasno da postoji samo 20 aminokiselina koje čine strukturu peptida, ali se one mogu kombinovati na različite načine. Otuda i raznolikost polipeptidnih struktura. Osim toga, u procesu života i obavljanja svojih funkcija, proteini su u stanju da prođu niz kemijskih transformacija. Kao rezultat toga, mijenjaju strukturu, i to potpuno novuvrsta veze.
Da biste prekinuli peptidnu vezu, odnosno razbili protein, strukturu lanaca, potrebno je da izaberete veoma oštre uslove (delovanje visokih temperatura, kiselina ili alkalija, katalizator). To je zbog velike snage kovalentnih veza u molekulu, odnosno u peptidnoj grupi.
Detekcija strukture proteina u laboratoriji se provodi biuret reakcijom - izlaganjem polipeptida svježe istaloženom bakar (II) hidroksidu. Kompleks peptidne grupe i jona bakra daje jarko ljubičastu boju.
Postoje četiri glavne strukturne organizacije, od kojih svaka ima svoje strukturne karakteristike proteina.
Nivoi organizacije: primarna struktura
Kao što je gore spomenuto, peptid je sekvenca aminokiselinskih ostataka sa ili bez inkluzija, koenzima. Dakle primarni naziv je takva struktura molekula, koja je prirodna, prirodna, zaista su aminokiseline povezane peptidnim vezama i ništa više. To jest, polipeptid linearne strukture. Istovremeno, strukturne karakteristike proteina takvog plana su da je takva kombinacija kiselina odlučujuća za obavljanje funkcija proteinske molekule. Zbog prisutnosti ovih karakteristika, moguće je ne samo identificirati peptid, već i predvidjeti svojstva i ulogu potpuno novog, još neotkrivenog. Primeri peptida sa prirodnom primarnom strukturom su insulin, pepsin, kimotripsin i drugi.
Sekundarna konformacija
Struktura i svojstva proteina u ovoj kategoriji se donekle mijenjaju. Takva struktura se može formirati u početku iz prirode ili kada je izložena primarnoj tvrdoj hidrolizi, temperaturi ili drugim uslovima.
Ova konformacija ima tri varijante:
- Glatke, pravilne, stereoregularne zavojnice izgrađene od ostataka aminokiselina koji se uvijaju oko glavne ose veze. Oni se drže zajedno samo vodoničnim vezama koje se javljaju između kiseonika jedne peptidne grupe i vodonika druge. Štoviše, struktura se smatra ispravnom zbog činjenice da se zavoji ravnomjerno ponavljaju svake 4 veze. Takva struktura može biti ljevoruka ili desnoruka. Ali u većini poznatih proteina, desnorotirajući izomer prevladava. Takve konformacije se nazivaju alfa strukture.
- Sastav i struktura proteina sledećeg tipa razlikuje se od prethodnog po tome što se vodonične veze ne formiraju između ostataka koji stoje jedan pored drugog na jednoj strani molekula, već između značajno udaljenih, i to na dovoljnoj velika udaljenost. Iz tog razloga, cijela struktura ima oblik nekoliko valovitih, serpentinastih polipeptidnih lanaca. Postoji jedna karakteristika koju protein mora pokazati. Struktura aminokiselina na granama treba da bude što kraća, poput glicina ili alanina, na primjer. Ova vrsta sekundarne konformacije naziva se beta listovi zbog njihove sposobnosti da se drže zajedno da formiraju zajedničku strukturu.
- Biologija se odnosi na treći tip strukture proteina kaosloženi, raštrkani, neuređeni fragmenti koji nemaju stereoregularnost i sposobni su da mijenjaju strukturu pod utjecajem vanjskih uvjeta.
Nisu identificirani primjeri proteina koji se prirodno pojavljuju.
Tercijarno obrazovanje
Ovo je prilično složena konformacija koja se zove "globula". Šta je takav protein? Njegova struktura je zasnovana na sekundarnoj strukturi, ali se dodaju novi tipovi interakcija između atoma grupacije, i čini se da se cela molekula savija, fokusirajući se na činjenicu da su hidrofilne grupe usmerene unutar globule, a hidrofobne grupe usmjereni su prema van.
Ovo objašnjava naboj proteinskog molekula u koloidnim rastvorima vode. Koje vrste interakcija postoje?
- Vodične veze - ostaju nepromijenjene između istih dijelova kao u sekundarnoj strukturi.
- Hidrofobne (hidrofilne) interakcije - javljaju se kada je polipeptid otopljen u vodi.
- Jonska privlačnost - formirana između suprotno nabijenih grupa aminokiselinskih ostataka (radikala).
- Kovalentne interakcije - mogu se formirati između specifičnih kiselih mjesta - molekula cisteina, odnosno njihovih repova.
Dakle, sastav i struktura proteina sa tercijarnom strukturom mogu se opisati kao polipeptidni lanci presavijeni u globule, koji drže i stabilizuju njihovu konformaciju usled različitih vrsta hemijskih interakcija. Primjeri takvih peptida:fosfoglicerat kenaza, tRNA, alfa-keratin, fibroin svile i drugi.
Kvaternarna struktura
Ovo je jedna od najsloženijih kuglica koje formiraju proteini. Struktura i funkcije proteina ove vrste su veoma raznovrsne i specifične.
Koja je ovo konformacija? To je nekoliko (u nekim slučajevima i desetine) velikih i malih polipeptidnih lanaca koji se formiraju nezavisno jedan od drugog. Ali onda, zbog istih interakcija koje smo razmatrali za tercijarnu strukturu, svi ovi peptidi se uvijaju i isprepliću jedan s drugim. Na taj način se dobijaju složene konformacione globule koje mogu sadržavati atome metala, grupe lipida i grupe ugljikohidrata. Primjeri takvih proteina: DNK polimeraza, proteinska školjka virusa duhana, hemoglobin i drugi.
Sve peptidne strukture koje smo razmatrali imaju svoje metode identifikacije u laboratoriji, zasnovane na savremenim mogućnostima upotrebe hromatografije, centrifugiranja, elektronske i optičke mikroskopije i visokih kompjuterskih tehnologija.
Izvršene funkcije
Struktura i funkcija proteina su usko povezane jedna s drugom. Odnosno, svaki peptid igra određenu ulogu, jedinstvenu i specifičnu. Ima i onih koji su u stanju da izvrše nekoliko značajnih operacija u jednoj živoj ćeliji odjednom. Međutim, moguće je izraziti u generaliziranom obliku glavne funkcije proteinskih molekula u organizmima živih bića:
- Podrška za kretanje. Jednoćelijski organizmi, bilo organele ili nekivrste ćelija su sposobne za kretanje, kontrakciju, pomeranje. To osiguravaju proteini koji su dio strukture njihovog motoričkog aparata: cilije, flagele, citoplazmatska membrana. Ako govorimo o ćelijama koje se ne mogu kretati, onda proteini mogu doprinijeti njihovoj kontrakciji (miozin mišića).
- Njegujuća ili rezervna funkcija. To je nakupljanje proteinskih molekula u jajima, embrionima i sjemenkama biljaka kako bi se dodatno nadoknadili nedostajući nutrijenti. Kada se cijepaju, peptidi daju aminokiseline i biološki aktivne supstance koje su neophodne za normalan razvoj živih organizama.
- Energetska funkcija. Osim ugljikohidrata, snagu tijelu mogu dati i proteini. Razgradnjom 1 g peptida oslobađa se 17,6 kJ korisne energije u obliku adenozin trifosfata (ATP), koji se troši na vitalne procese.
- Signalna i regulatorna funkcija. Sastoji se u sprovođenju pažljive kontrole nad tekućim procesima i prenosu signala od ćelija do tkiva, od njih do organa, od ovih do sistema itd. Tipičan primjer je inzulin, koji striktno fiksira količinu glukoze u krvi.
- Funkcija receptora. Izvodi se promjenom konformacije peptida na jednoj strani membrane i uključivanjem drugog kraja u restrukturiranje. Istovremeno se prenosi signal i potrebne informacije. Najčešće se takvi proteini ugrađuju u citoplazmatske membrane stanica i vrše strogu kontrolu nad svim tvarima koje prolaze kroz nju. Također obavijesti ohemijske i fizičke promjene u okolišu.
- Transportna funkcija peptida. Obavljaju ga proteini kanala i proteini nosači. Njihova uloga je očigledna - transport potrebnih molekula na mjesta s niskom koncentracijom iz dijelova s visokom. Tipičan primjer je transport kisika i ugljičnog dioksida kroz organe i tkiva pomoću proteina hemoglobina. Oni također sprovode isporuku jedinjenja niske molekularne težine kroz unutrašnju ćelijsku membranu.
- Strukturalna funkcija. Jedan od najvažnijih onih koje proteini obavljaju. Strukturu svih ćelija, njihovih organela obezbeđuju upravo peptidi. Oni, poput okvira, postavljaju oblik i strukturu. Osim toga, oni ga podržavaju i modificiraju ako je potrebno. Stoga su za rast i razvoj svim živim organizmima potrebni proteini u ishrani. Ovi peptidi uključuju elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin i druge.
- Katalitička funkcija. Enzimi to rade. Brojni i raznovrsni, ubrzavaju sve hemijske i biohemijske reakcije u organizmu. Bez njihovog učešća, obična jabuka u želucu mogla bi se probaviti za samo dva dana, uz veliku vjerovatnoću truljenja. Pod dejstvom katalaze, peroksidaze i drugih enzima ovaj proces traje dva sata. Općenito, zahvaljujući ovoj ulozi proteina odvija se anabolizam i katabolizam, odnosno plastični i energetski metabolizam.
Zaštitna uloga
Postoji nekoliko vrsta prijetnji od kojih su proteini dizajnirani da zaštite tijelo.
Prvo, hemijskinapad traumatskih reagensa, gasova, molekula, supstanci različitog spektra delovanja. Peptidi su u stanju da uđu u hemijsku interakciju sa njima, pretvarajući ih u bezopasan oblik ili ih jednostavno neutrališući.
Drugo, fizička opasnost od rana - ako se protein fibrinogen ne transformiše na vrijeme u fibrin na mjestu ozljede, tada se krv neće zgrušati, što znači da neće doći do blokade. Tada će vam, naprotiv, biti potreban plazmin peptid, koji je sposoban da otopi ugrušak i vrati prohodnost krvnog suda.
Treće, prijetnja imunitetu. Struktura i značaj proteina koji formiraju imunološku odbranu su izuzetno važni. Antitijela, imunoglobulini, interferoni su važni i značajni elementi ljudskog limfnog i imunološkog sistema. Bilo koja strana čestica, štetni molekul, mrtvi dio ćelije ili cijela struktura je podvrgnut trenutnoj istrazi peptidnim spojem. Zato se čovjek može samostalno, bez pomoći lijekova, svakodnevno zaštititi od infekcija i jednostavnih virusa.
Fizička svojstva
Struktura ćelijskog proteina je vrlo specifična i zavisi od funkcije koju obavlja. Ali fizička svojstva svih peptida su slična i svode se na sljedeće karakteristike.
- Težina molekula je do 1.000.000 d altona.
- Koloidni sistemi se formiraju u vodenom rastvoru. Tamo struktura dobija naboj koji može varirati u zavisnosti od kiselosti okoline.
- Kada su izloženi teškim uslovima (zračenje, kiselina ili alkalija, temperatura i tako dalje), oni su u stanju da pređu na druge nivoe konformacija, tj.denatura. Ovaj proces je nepovratan u 90% slučajeva. Međutim, postoji i obrnuti pomak - renaturacija.
Ovo su glavna svojstva fizičkih karakteristika peptida.
