Reč "enzim" ima latinske korene. U prijevodu to znači "kiselo tijesto". Na engleskom se koristi pojam "enzim", koji potiče od grčkog izraza, što znači isto. Enzimi su specijalizovani proteini. Nastaju u ćelijama i imaju sposobnost da ubrzaju tok biohemijskih procesa. Drugim riječima, djeluju kao biološki katalizatori. Razmotrimo dalje šta čini specifičnost djelovanja enzima. Vrste specifičnosti će također biti opisane u članku.
Opšte karakteristike
Manifestacija katalitičke aktivnosti nekih enzima je zbog prisustva brojnih neproteinskih jedinjenja. Zovu se kofaktori. Podijeljeni su u 2 grupe: joni metala i niz neorganskih supstanci, kao i koenzimi (organska jedinjenja).
Mehanizam aktivnosti
Po svojoj hemijskoj prirodi, enzimi pripadaju grupi proteina. Međutim, za razliku od potonjeg, elementi koji se razmatraju sadrže aktivno mjesto. To je jedinstveni kompleks funkcionalnih grupa aminokiselinskih ostataka. Oni su striktno orijentisani u prostoru zbog tercijarne ili kvartarne strukture enzima. Aktivancentar je izolirana katalitička i supstratna mjesta. Potonje je ono što određuje specifičnost enzima. Supstrat je supstanca na koju protein deluje. Ranije se vjerovalo da se njihova interakcija odvija po principu "ključa od dvorca". Drugim riječima, aktivno mjesto mora jasno odgovarati supstratu. Trenutno prevladava drugačija hipoteza. Vjeruje se da u početku ne postoji tačna korespondencija, ali se pojavljuje u toku interakcije supstanci. Drugo - katalitičko - mjesto utječe na specifičnost djelovanja. Drugim riječima, određuje prirodu ubrzane reakcije.
Zgrada
Svi enzimi su podijeljeni na jednokomponentne i dvokomponentne. Prvi imaju strukturu sličnu strukturi jednostavnih proteina. Sadrže samo aminokiseline. Druga grupa - proteini - uključuje proteinske i neproteinske dijelove. Posljednji je koenzim, prvi je apoenzim. Ovo posljednje određuje supstratnu specifičnost enzima. To jest, obavlja funkciju supstratnog mjesta u aktivnom centru. Koenzim, shodno tome, djeluje kao katalitička regija. Vezano je za specifičnost radnje. Vitamini, metali i druga jedinjenja niske molekularne težine mogu djelovati kao koenzimi.
Catalysis
Pojava bilo koje hemijske reakcije je povezana sa sudarom molekula supstanci u interakciji. Njihovo kretanje u sistemu je određeno prisustvom potencijalne slobodne energije. Za hemijsku reakciju potrebno je da molekuli zauzmu prelazstanje. Drugim riječima, moraju imati dovoljno snage da prođu kroz energetsku barijeru. Predstavlja minimalnu količinu energije za reaktivnost svih molekula. Svi katalizatori, uključujući enzime, mogu sniziti energetsku barijeru. To doprinosi ubrzanom toku reakcije.
Koja je specifičnost enzima?
Ova sposobnost se izražava u ubrzanju samo određene reakcije. Enzimi mogu djelovati na isti supstrat. Međutim, svaki od njih će ubrzati samo određenu reakciju. Reaktivna specifičnost enzima može se pratiti na primjeru kompleksa piruvat dehidrogenaze. Sadrži proteine koji utiču na PVK. Glavne su: piruvat dehidrogenaza, piruvat dekarboksilaza, acetiltransferaza. Sama reakcija se naziva oksidativna dekarboksilacija PVC-a. Njegov proizvod je aktivna sirćetna kiselina.
Klasifikacija
Postoje sljedeće vrste specifičnosti enzima:
- Stereochemical. Izražava se u sposobnosti supstance da utiče na jedan od mogućih stereoizomera supstrata. Na primjer, fumarat hidrotaza može djelovati na fumarat. Međutim, ne utiče na cis izomer - maleinsku kiselinu.
- Apsolutno. Specifičnost enzima ove vrste izražava se u sposobnosti supstance da utiče samo na određeni supstrat. Na primjer, saharaza reagira isključivo sa saharozom, arginaza s argininom, itd.
- Relativno. Specifičnost enzima je u tomeslučaj se izražava u sposobnosti supstance da utiče na grupu supstrata koji imaju vezu istog tipa. Na primjer, alfa-amilaza reagira s glikogenom i škrobom. Imaju vezu glikozidnog tipa. Tripsin, pepsin, kimotripsin utiču na mnoge proteine peptidne grupe.
Temperatura
Enzimi imaju specifičnost pod određenim uslovima. Za većinu njih, temperatura od + 35 … + 45 stepeni uzima se kao optimalna. Kada se supstanca stavi u uslove sa nižim stopama, njena aktivnost će se smanjiti. Ovo stanje se naziva reverzibilna inaktivacija. Kada temperatura poraste, njegove sposobnosti će se vratiti. Vrijedi reći da kada se stavi u uslove u kojima je t veći od naznačenih vrijednosti, doći će i do inaktivacije. Međutim, u ovom slučaju to će biti nepovratno, jer se neće vratiti kada temperatura padne. To je zbog denaturacije molekula.
Utjecaj pH
Naboj molekula zavisi od kiselosti. Shodno tome, pH utječe na aktivnost aktivnog mjesta i specifičnost enzima. Optimalni indeks kiselosti za svaku supstancu je različit. Međutim, u većini slučajeva to je 4-7. Na primjer, za alfa-amilazu pljuvačke optimalna kiselost je 6,8. U međuvremenu, postoji niz izuzetaka. Optimalna kiselost pepsina, na primjer, je 1,5-2,0, himotripsina i tripsina 8-9.
Koncentracija
Što je više enzima prisutno, to je brža reakcija. Sličnomože se zaključiti i o koncentraciji supstrata. Međutim, sadržaj zasićenja mete je teoretski određen za svaku supstancu. Sa njim će svi aktivni centri biti zauzeti dostupnim supstratom. U ovom slučaju, specifičnost enzima će biti maksimalna, bez obzira na naknadno dodavanje ciljeva.
Regulatorne supstance
Mogu se podijeliti na inhibitore i aktivatore. Obje ove kategorije se dijele na nespecifične i specifične. Potonji tip aktivatora uključuje žučne soli (za lipazu u pankreasu), hloridne jone (za alfa-amilazu), hlorovodoničnu kiselinu (za pepsin). Nespecifični aktivatori su joni magnezija koji utiču na kinaze i fosfataze, a specifični inhibitori su terminalni peptidi proenzima. Potonji su neaktivni oblici supstanci. Aktiviraju se cijepanjem terminalnih peptida. Njihovi specifični tipovi odgovaraju svakom pojedinačnom proenzimu. Na primjer, u neaktivnom obliku, tripsin se proizvodi u obliku tripsinogena. Njegov aktivni centar zatvoren je terminalnim heksapeptidom, koji je specifični inhibitor. U procesu aktivacije se odvaja. Kao rezultat toga, aktivno mjesto tripsina postaje otvoreno. Nespecifični inhibitori su soli teških metala. Na primjer, bakar sulfat. Oni izazivaju denaturaciju jedinjenja.
Inhibicija
Može biti konkurentan. Ovaj fenomen se izražava u pojavi strukturne sličnosti između inhibitora i supstrata. Oni suući u borbu za komunikaciju sa aktivnim centrom. Ako je sadržaj inhibitora veći od sadržaja supstrata, nastaje kompleksni inhibitor enzima. Kada se doda ciljna supstanca, omjer će se promijeniti. Kao rezultat toga, inhibitor će biti istisnut. Na primjer, sukcinat djeluje kao supstrat za sukcinat dehidrogenazu. Inhibitori su oksaloacetat ili malonat. Konkurentski utjecaji se smatraju produktima reakcije. Često su slični supstratima. Na primjer, za glukoza-6-fosfat, proizvod je glukoza. Supstrat će biti glukoza-6 fosfat. Nekonkurentna inhibicija ne podrazumijeva strukturnu sličnost između supstanci. I inhibitor i supstrat se mogu vezati za enzim u isto vrijeme. U tom slučaju se formira novo jedinjenje. To je inhibitor kompleksa enzima-supstrata. Tokom interakcije, aktivni centar je blokiran. To je zbog vezivanja inhibitora na katalitičko mjesto AC. Primjer je citokrom oksidaza. Za ovaj enzim kisik djeluje kao supstrat. Soli cijanovodonične kiseline su inhibitori citokrom oksidaze.
Alosterična regulacija
U nekim slučajevima, pored aktivnog centra koji određuje specifičnost enzima, postoji još jedna karika. To je alosterična komponenta. Ako se za njega veže istoimeni aktivator, povećava se efikasnost enzima. Ako inhibitor reagira s alosteričnim centrom, tada se aktivnost supstance u skladu s tim smanjuje. Na primjer, adenilat ciklaza igvanilat ciklaza su enzimi sa regulacijom alosterijskog tipa.
