Katalaza je enzim koji se nalazi u gotovo svim živim organizmima. Njegova glavna funkcija je da katalizira reakciju razgradnje vodikovog peroksida do tvari koje su neškodljive za tijelo. Katalaza je od velike važnosti za život ćelija, jer ih štiti od uništenja reaktivnim vrstama kiseonika.
Opće informacije
Enzim katalaza pripada oksidoreduktazama, širokoj klasi enzima koji katalizuju prijenos elektrona sa redukcijske (donatorske) molekule na oksidirajuću (akceptorsku) molekulu.
Optimalni pH za rad katalaze u ljudskom tijelu je oko 7, međutim, brzina reakcije se ne mijenja značajno pri vrijednostima vodonika od 6,8 do 7,5. Optimalni pH za ostale katalaze kreće se od 4 do 11, u zavisnosti od vrste organizma. Optimalna temperatura takođe varira, za osobu je oko 37o C.
Katalaza je jedan od najbržih enzima. Samo jedan njegov molekul je sposoban da za nekoliko minuta pretvori milione molekula vodikovog peroksida u vodu i kiseonik.daj mi sekund. Sa enzimološke tačke gledišta, to znači da enzim katalazu karakteriše veliki broj obrta.
Struktura enzima
Katalaza je tetramer od četiri polipeptidna lanca, od kojih svaki ima više od 500 aminokiselina. Enzim ima četiri grupe porfiritnog hema, zahvaljujući kojima reaguje sa reaktivnim vrstama kiseonika. Oksidirani hem je protetska grupa katalaze.
Historija otkrića
Katalaza nije bila poznata naučnicima sve do 1818. godine, kada je Louis Jacques Tenard, hemičar koji je otkrio vodikov peroksid u živim ćelijama, sugerirao da je njegovo uništenje uzrokovano djelovanjem ranije nepoznate biološke supstance.
Godine 1900., njemački hemičar Oscar Löw prvi je skovao izraz "katalaza" za misterioznu supstancu koja razlaže peroksid. Uspio je odgovoriti i na pitanje gdje se nalazi enzim katalaza. Kao rezultat brojnih eksperimenata, Oscar Lev je otkrio da je ovaj enzim karakterističan za gotovo sve životinjske i biljne organizme. U živoj ćeliji, kao i mnogi drugi enzimi, katalaza se nalazi u peroksizomima.
1937. godine, katalaza je prvi put kristalizirana iz goveđe jetre. Godine 1938. određena je molekularna težina enzima - 250 kDa. Godine 1981. naučnici su snimili trodimenzionalnu strukturu goveđe katalaze.
Kataliza vodikovog peroksida
Uprkos činjenici da je vodonik peroksidproizvod mnogih normalnih metaboličkih procesa, nije bezopasan za organizam.
Da bi se spriječilo uništavanje stanica i tkiva, vodikov peroksid se mora brzo pretvoriti u drugu, manje opasnu supstancu za tijelo. Enzim katalaza radi upravo taj zadatak - razlaže molekul peroksida na dva molekula vode i molekul kisika.
Reakcija razgradnje vodikovog peroksida u živim tkivima:
2 H2O2 → 2 H2O + O 2
Molekularni mehanizam razgradnje vodikovog peroksida pomoću enzima katalaze još nije precizno proučavan. Pretpostavlja se da se reakcija odvija u dva stupnja – u prvoj fazi se željezo u prostetičkoj grupi katalaze veže za atom kisika peroksida, a oslobađa se jedan molekul vode. U drugom koraku, oksidirani hem reagira s drugom molekulom vodikovog peroksida, što rezultira stvaranjem još jedne molekule vode i jedne molekule kisika.
Usled ovog delovanja enzima katalaze na vodikov peroksid, prisustvo ove aktivne supstance u uzorcima tkiva je lako utvrditi. Da biste to učinili, dovoljno je dodati malu količinu vodikovog peroksida u ispitni uzorak i promatrati reakciju. Prisustvo enzima ukazuje na stvaranje mjehurića kisika. Ova reakcija je dobra jer ne zahteva nikakvu posebnu opremu ili instrumente - može se posmatrati golim okom.
Vrijedi napomenuti da ionbilo koji teški metal može djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Osim toga, dobro poznati cijanid se ponaša kao kompetitivni inhibitor katalaze ako u tkivima ima puno vodikovog peroksida. Arsenati igraju ulogu aktivatora.
Prijava
Razpadajući efekat enzima katalaze na vodikov peroksid našao je primenu u prehrambenoj industriji - uz pomoć ovog enzima uklanja se mleko H2 O 2 prije pravljenja sira. Druga primjena je specijalna ambalaža za hranu koja štiti proizvode od oksidacije. Katalaza se također koristi u tekstilnoj industriji za uklanjanje vodonik peroksida iz tkanina.
Koristi se u malim količinama u higijeni kontaktnih sočiva. Neki dezinficijensi sadrže vodikov peroksid i katalaza se koristi za razgradnju ovog spoja prije ponovne upotrebe sočiva.
Aktivnost
Aktivnost enzima katalaze zavisi od starosti organizma. U mladim tkivima aktivnost enzima je mnogo veća nego u starim. S godinama, i kod ljudi i kod životinja, aktivnost katalaze postepeno opada kao rezultat starenja organa i tkiva.
Prema nedavnom istraživanju, smanjenje aktivnosti katalaze jedan je od mogućih uzroka sijede kose. Vodikov peroksid se stalno stvara u ljudskom tijelu, ali ne šteti - katalaza ga brzo razgrađuje. Ali ako se nivo ovog enzima smanji, očigledno je da enzim ne katalizira sav vodikov peroksid. Tako izbjeljuje kosu iznutra, rastvarajući seprirodne boje. Ovo neočekivano otkriće sada testiraju istraživači i može igrati ulogu u razvoju lijekova koji zaustavljaju sijedu kosu.
