Proteini su jedan od važnih organskih elemenata svake žive ćelije u telu. Obavljaju mnoge funkcije: potpornu, signalnu, enzimsku, transportnu, strukturnu, receptorsku, itd. Primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteina postale su važne evolucijske adaptacije. Od čega su napravljeni ovi molekuli? Zašto je pravilna konformacija proteina u ćelijama tela toliko važna?
Strukturne komponente proteina
Monomeri bilo kojeg polipeptidnog lanca su aminokiseline (AA). Ova organska jedinjenja male molekularne težine su prilično česta u prirodi i mogu postojati kao nezavisni molekuli koji obavljaju svoje funkcije. Među njima su transport supstanci, prijem, inhibicija ili aktivacija enzima.
Ukupno postoji oko 200 biogenih aminokiselina, ali samo 20 od njih mogu biti proteinski monomeri. Lako se otapaju u vodi, imaju kristalnu strukturu i mnogi imaju slatki okus.
C hemikalijaSa stanovišta AA, to su molekuli koji nužno sadrže dvije funkcionalne grupe: -COOH i -NH2. Uz pomoć ovih grupa, aminokiseline formiraju lance, povezujući se jedna s drugom peptidnom vezom.
Svaka od 20 proteinogenih aminokiselina ima svoj radikal, u zavisnosti od čega variraju hemijska svojstva. Prema sastavu takvih radikala, svi AA su klasifikovani u nekoliko grupa.
- Nepolarni: izoleucin, glicin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Polarno i nenapunjeno: treonin, metionin, cistein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatično: tirozin, fenilalanin, triptofan.
- Polarno i negativno naelektrisano: glutamat, aspartat.
- Polaran i pozitivno nabijen: arginin, histidin, lizin.
Bilo koji nivo organizacije proteinske strukture (primarni, sekundarni, tercijarni, kvaternarni) zasniva se na polipeptidnom lancu koji se sastoji od AA. Jedina razlika je kako se ovaj niz savija u prostoru i uz pomoć kojih hemijskih veza se održava ova konformacija.
Primarna struktura proteina
Bilo koji protein se formira na ribosomima - nemembranskim ćelijskim organelama koje su uključene u sintezu polipeptidnog lanca. Ovdje su aminokiseline povezane jedna s drugom pomoću jake peptidne veze, formirajući primarnu strukturu. Međutim, ova primarna struktura proteina je veoma različita od kvaternarne, tako da je neophodno dalje sazrevanje molekula.
Proteini poputelastin, histoni, glutation, već sa tako jednostavnom strukturom, u stanju su obavljati svoje funkcije u tijelu. Za ogromnu većinu proteina, sljedeći korak je formiranje složenije sekundarne konformacije.
Sekundarna struktura proteina
Formiranje peptidnih veza je prvi korak u sazrevanju većine proteina. Da bi mogli obavljati svoje funkcije, njihova lokalna konformacija mora proći kroz određene promjene. To se postiže uz pomoć vodoničnih veza – krhkih, ali u isto vrijeme brojnih veza između bazičnih i kiselih centara molekula aminokiselina.
Ovako se formira sekundarna struktura proteina, koja se od kvartarne razlikuje po jednostavnosti sklapanja i lokalnoj konformaciji. Ovo posljednje znači da nije cijeli lanac podvrgnut transformaciji. Vodikove veze se mogu formirati na nekoliko mjesta na različitim udaljenostima jedna od druge, a njihov oblik također ovisi o vrsti aminokiselina i načinu sklapanja.
Lizozim i pepsin su predstavnici proteina koji imaju sekundarnu strukturu. Pepsin je uključen u probavu, a lizozim obavlja zaštitnu funkciju u tijelu, uništavajući ćelijske zidove bakterija.
Karakteristike sekundarne strukture
Lokalne konformacije peptidnog lanca mogu se razlikovati jedna od druge. Nekoliko desetina je već proučeno, a tri od njih su najčešća. Među njima su alfa helix, beta slojevi i beta twist.
Alfa spirala –jedna od najčešćih konformacija sekundarne strukture većine proteina. To je čvrsti štapni okvir sa hodom od 0,54 nm. Radikali aminokiselina usmjereni su prema van
Dešnjake spirale su najčešće, a ponekad se mogu naći i levoruke. Funkciju oblikovanja obavljaju vodikove veze, koje stabiliziraju kovrče. Lanac koji formira alfa spiralu sadrži vrlo malo prolina i polarno nabijenih aminokiselina.
- Beta zaokret je izoliran u posebnu konformaciju, iako se može nazvati dijelom beta sloja. Suština je savijanje peptidnog lanca, koji je podržan vodoničnim vezama. Obično se samo mjesto savijanja sastoji od 4-5 aminokiselina, među kojima je prisustvo prolina obavezno. Ovaj AK je jedini sa čvrstim i kratkim skeletom, koji mu omogućava da formira samookret.
- Beta sloj je lanac aminokiselina koji formira nekoliko krivina i stabilizuje ih vodoničnim vezama. Ova konformacija je vrlo slična listu papira presavijenog u harmoniku. Najčešće, agresivni proteini imaju ovaj oblik, ali ima mnogo izuzetaka.
Razlikujte paralelni i antiparalelni beta sloj. U prvom slučaju, C- i N- krajevi na zavojima i na krajevima lanca se poklapaju, au drugom slučaju ne.
Tercijarna struktura
Daljnje pakovanje proteina dovodi do formiranja tercijarne strukture. Ova konformacija se stabilizuje uz pomoć vodikovih, disulfidnih, hidrofobnih i jonskih veza. Njihov veliki broj omogućava uvijanje sekundarne strukture u složeniju.formirajte i stabilizirajte ga.
Odvojite globularne i fibrilarne proteine. Molekul globularnih peptida je sferne strukture. Primjeri: albumin, globulin, histoni u tercijarnoj strukturi.
Fibrilarni proteini formiraju jake niti, čija dužina prelazi njihovu širinu. Takvi proteini najčešće obavljaju strukturne i oblikovne funkcije. Primjeri su fibroin, keratin, kolagen, elastin.
Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekula
Ako se nekoliko globula spoji u jedan kompleks, formira se takozvana kvartarna struktura. Ova konformacija nije tipična za sve peptide, a formira se kada je potrebno obavljanje važnih i specifičnih funkcija.
Svaka globula u kompleksnom proteinu je zasebna domena ili protomer. Zajedno, struktura proteina kvaternarne strukture molekula naziva se oligomer.
Obično takav protein ima nekoliko stabilnih konformacija koje se stalno mijenjaju, bilo u zavisnosti od utjecaja bilo kojeg vanjskog faktora, bilo kada je potrebno obavljati različite funkcije.
Važna razlika između tercijarne i kvartarne strukture proteina su intermolekularne veze, koje su odgovorne za povezivanje nekoliko globula. U centru čitave molekule često se nalazi metalni jon, koji direktno utiče na formiranje međumolekulskih veza.
Dodatne proteinske strukture
Nije uvijek lanac aminokiselina dovoljan za obavljanje funkcije proteina. ATU većini slučajeva, druge tvari organske i anorganske prirode su vezane za takve molekule. Budući da je ova karakteristika karakteristična za ogroman broj enzima, sastav kompleksnih proteina se obično dijeli na tri dijela:
- Apoenzim je proteinski dio molekule, koji je sekvenca aminokiselina.
- Koenzim nije protein, već organski dio. Može uključivati različite vrste lipida, ugljikohidrata ili čak nukleinskih kiselina. Ovo uključuje predstavnike biološki aktivnih jedinjenja, među kojima su i vitamini.
- Kofaktor - neorganski dio, predstavljen u velikoj većini slučajeva metalnim jonima.
Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekula zahteva učešće više molekula različitog porekla, tako da mnogi enzimi imaju tri komponente odjednom. Primjer je fosfokinaza, enzim koji osigurava prijenos fosfatne grupe iz ATP molekula.
Gdje se formira kvaternarna struktura proteinskog molekula?
Polipeptidni lanac počinje da se sintetiše na ribosomima ćelije, ali dalje sazrevanje proteina se dešava u drugim organelama. Novoformirani molekul mora ući u transportni sistem, koji se sastoji od nuklearne membrane, ER, Golgijevog aparata i lizosoma.
Komplikacija prostorne strukture proteina nastaje u endoplazmatskom retikulumu, gdje se ne formiraju samo različite vrste veza (vodikove, disulfidne, hidrofobne, intermolekularne, jonske), već se dodaju i koenzim i kofaktor. Ovo formira kvartarstruktura proteina.
Kada je molekul potpuno spreman za rad, ulazi ili u citoplazmu ćelije ili u Golgijev aparat. U potonjem slučaju, ovi peptidi se pakuju u lizozome i transportuju u druge odjeljke ćelije.
Primjeri oligomernih proteina
Kvartarna struktura je struktura proteina, koja je dizajnirana da doprinese obavljanju vitalnih funkcija u živom organizmu. Složena konformacija organskih molekula omogućava, prije svega, da utiče na rad mnogih metaboličkih procesa (enzima).
Biološki važni proteini su hemoglobin, hlorofil i hemocijanin. Porfirinski prsten je osnova ovih molekula, u čijem je centru metalni jon.
Hemoglobin
Kvaternarna struktura proteinskog molekula hemoglobina sastoji se od 4 globule povezane intermolekularnim vezama. U sredini je porfin sa jonom željeza. Protein se transportuje u citoplazmi eritrocita, gdje oni zauzimaju oko 80% ukupnog volumena citoplazme.
Osnova molekule je hem, koji ima više anorgansku prirodu i obojen je crvenom bojom. Takođe je primarni proizvod razgradnje hemoglobina u jetri.
Svi znamo da hemoglobin obavlja važnu transportnu funkciju - prijenos kisika i ugljičnog dioksida kroz ljudsko tijelo. Kompleksna konformacija proteinske molekule formira posebne aktivne centre, koji su sposobni da vežu odgovarajuće gasove za hemoglobin.
Kada se formira protein-gasni kompleks, formiraju se takozvani oksihemoglobin i karbohemoglobin. Međutim, postoji još jedanniz takvih asocijacija, koje su prilično stabilne: karboksihemoglobin. To je kompleks proteina i ugljičnog monoksida, čija stabilnost objašnjava napade gušenja sa prekomjernom toksičnošću.
hlorofil
Još jedan predstavnik proteina sa kvaternarnom strukturom, čije su domenske veze već podržane jonom magnezijuma. Glavna funkcija cijele molekule je učešće u procesima fotosinteze u biljkama.
Postoje različite vrste hlorofila, koji se međusobno razlikuju po radikalima porfirinskog prstena. Svaka od ovih sorti je označena posebnim slovom latinice. Na primjer, kopnene biljke karakteriziraju prisustvo hlorofila a ili hlorofila b, dok alge sadrže i druge vrste ovog proteina.
Hemocijanin
Ovaj molekul je analog hemoglobina kod mnogih nižih životinja (zglavkari, mekušci, itd.). Glavna razlika u strukturi proteina sa kvaternarnom molekularnom strukturom je prisustvo jona cinka umesto jona gvožđa. Hemocijanin ima plavkastu boju.
Ponekad se ljudi pitaju šta bi se dogodilo da ljudski hemoglobin zamijenimo hemocijaninom. U tom slučaju je poremećen uobičajeni sadržaj tvari u krvi, a posebno aminokiselina. Hemocijanin je također nestabilan da formira kompleks sa ugljičnim dioksidom, tako da bi "plava krv" imala tendenciju stvaranja krvnih ugrušaka.
