Makromolekul je molekul koji ima visoku molekularnu težinu. Njegova struktura je predstavljena u obliku veza koje se ponavljaju. Razmotrite karakteristike takvih jedinjenja, njihov značaj za život živih bića.
Karakteristike kompozicije
Biološke makromolekule se formiraju od stotina hiljada malih početnih materijala. Žive organizme karakteriziraju tri glavna tipa makromolekula: proteini, polisaharidi, nukleinske kiseline.
Početni monomeri za njih su monosaharidi, nukleotidi, aminokiseline. Makromolekula čini skoro 90 posto ćelijske mase. U zavisnosti od redosleda aminokiselinskih ostataka, formira se specifičan proteinski molekul.
Visoka molekularna težina su one supstance koje imaju molarnu masu veću od 103 Da.
Istorija termina
Kada se pojavio makromolekul? Ovaj koncept je uveo nobelovac za hemiju Hermann Staudinger 1922.
Polimerna kugla se može vidjeti kao zapetljana nit koja je nastala slučajnim odmotavanjempo cijeloj prostoriji zavojnice. Ovaj kalem sistematski menja svoju konformaciju; ovo je prostorna konfiguracija makromolekula. Slično je putanji Brownovog kretanja.
Formiranje takvog namotaja nastaje zbog činjenice da na određenoj udaljenosti polimerni lanac "gubi" informaciju o smjeru. Moguće je govoriti o zavojnici u slučaju kada su visokomolekularna jedinjenja mnogo duža od dužine strukturnog fragmenta.
Globularna konfiguracija
Makromolekula je gusta konformacija u kojoj se može uporediti volumenski udio polimera sa jedinicom. Globularno stanje se ostvaruje u onim slučajevima kada međusobnim djelovanjem pojedinih polimernih jedinica između sebe i vanjskog okruženja dolazi do međusobnog privlačenja.
Replika strukture makromolekula je onaj dio vode koji je ugrađen kao element takve strukture. To je najbliže hidratacijsko okruženje makromolekule.
Karakterizacija proteinske molekule
Proteinske makromolekule su hidrofilne supstance. Kada se suhi protein otopi u vodi, on u početku nabubri, a zatim se opaža postepeni prijelaz u otopinu. Tokom bubrenja, molekuli vode prodiru u protein, vezujući njegovu strukturu polarnim grupama. Ovo labavi gusto pakovanje polipeptidnog lanca. Natečeni proteinski molekul se smatra povratnim rješenjem. Uz naknadnu apsorpciju molekula vode, uočava se odvajanje proteinskih molekula iz ukupne mase, apostoji i proces raspadanja.
Ali oticanje proteinske molekule ne uzrokuje u svim slučajevima otapanje. Na primjer, kolagen nakon apsorpcije molekula vode ostaje u natečenom stanju.
Teorija hidrata
Visokomolekularna jedinjenja prema ovoj teoriji ne samo da adsorbuju, već elektrostatički vezuju molekule vode sa polarnim fragmentima bočnih radikala aminokiselina koje imaju negativan naboj, kao i bazičnih aminokiselina koje nose pozitivan naboj.
Djelomično hidratizirana voda je vezana peptidnim grupama koje formiraju vodonične veze s molekulima vode.
Na primjer, polipeptidi koji imaju nepolarne bočne grupe bubre. Kada se veže za peptidne grupe, on odvaja polipeptidne lance. Prisustvo međulančanih mostova ne dozvoljava proteinskim molekulima da se potpuno odvoje, pređu u oblik otopine.
Struktura makromolekula se uništava kada se zagrije, što rezultira prekidom i oslobađanjem polipeptidnih lanaca.
Karakteristike želatine
Hemijski sastav želatine je sličan kolagenu, sa vodom formira viskoznu tečnost. Među karakterističnim svojstvima želatine je njegova sposobnost da želira.
Ove vrste molekula se koriste kao hemostatici i agensi koji zamjenjuju plazmu. Sposobnost želatina da formira gel koristi se u proizvodnji kapsula u farmaceutskoj industriji.
Svojstvo rastvorljivostimakromolekule
Ove vrste molekula imaju različitu rastvorljivost u vodi. Određuje se sastavom aminokiselina. U prisustvu polarnih aminokiselina u strukturi, sposobnost rastvaranja u vodi se značajno povećava.
Takođe, na ovo svojstvo utiče i posebnost organizacije makromolekula. Globularni proteini imaju veću rastvorljivost od fibrilarnih makromolekula. U toku brojnih eksperimenata ustanovljena je zavisnost rastvaranja od karakteristika upotrebljenog rastvarača.
Primarna struktura svakog proteinskog molekula je drugačija, što daje proteinu individualna svojstva. Prisustvo unakrsnih veza između polipeptidnih lanaca smanjuje rastvorljivost.
Primarna struktura proteinskih molekula nastaje zahvaljujući peptidnim (amidnim) vezama; kada je uništena, dolazi do denaturacije proteina.
Soljenje
Da bi se povećala rastvorljivost proteinskih molekula, koriste se rastvori neutralnih soli. Na primjer, na sličan način može se izvršiti selektivna precipitacija proteina, može se provesti njihovo frakcioniranje. Rezultirajući broj molekula ovisi o početnom sastavu smjese.
Posebnost proteina koji se dobijaju soljenjem je očuvanje bioloških karakteristika nakon potpunog uklanjanja soli.
Suština procesa je uklanjanje anjonima i kationima soli hidratizirane proteinske ljuske, što osigurava stabilnost makromolekula. Maksimalan broj proteinskih molekula se izdvaja kada se koriste sulfati. Ova metoda se koristi za pročišćavanje i odvajanje proteinskih makromolekula, budući da su u suštinirazlikuju se po veličini naboja, parametrima hidratacijske ljuske. Svaki protein ima svoju zonu soljenja, odnosno za nju morate odabrati so određene koncentracije.
Aminokiseline
Trenutno je poznato oko dvije stotine aminokiselina koje su dio proteinskih molekula. Ovisno o strukturi, dijele se u dvije grupe:
- proteinogeni, koji su dio makromolekula;
- neproteinogeni, nisu aktivno uključeni u formiranje proteina.
Naučnici su uspeli da dešifruju redosled aminokiselina u mnogim proteinskim molekulima životinjskog i biljnog porekla. Među aminokiselinama koje se prilično često nalaze u sastavu proteinskih molekula, ističemo serin, glicin, leucin, alanin. Svaki prirodni biopolimer ima svoj sastav aminokiselina. Na primjer, protamini sadrže oko 85 posto arginina, ali ne sadrže kisele, cikličke aminokiseline. Fibroin je proteinski molekul prirodne svile, koji sadrži oko polovinu glicina. Kolagen sadrži tako rijetke aminokiseline kao što su hidroksiprolin, hidroksilizin, kojih nema u drugim proteinskim makromolekulama.
Sastav aminokiselina određen je ne samo karakteristikama aminokiselina, već i funkcijama i svrhom proteinskih makromolekula. Njihov slijed je određen genetskim kodom.
Nivoi strukturne organizacije biopolimera
Postoje četiri nivoa: primarni, sekundarni, tercijarni i kvartarni. Svaka strukturapostoje karakteristične karakteristike.
Primarna struktura proteinskih molekula je linearni polipeptidni lanac aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama.
Upravo ova struktura je najstabilnija, jer sadrži peptidne kovalentne veze između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge molekule.
Sekundarna struktura uključuje slaganje polipeptidnog lanca uz pomoć vodoničnih veza u spiralnom obliku.
Tercijarni tip biopolimera se dobija prostornim pakovanjem polipeptida. Oni dalje dijele spiralne i slojevito presavijene oblike tercijarnih struktura.
Globularni proteini imaju eliptični oblik, dok fibrilarni molekuli imaju izdužen oblik.
Ako makromolekul sadrži samo jedan polipeptidni lanac, protein ima samo tercijarnu strukturu. Na primjer, to je protein mišićnog tkiva (mioglobin) neophodan za vezivanje kisika. Neki biopolimeri su izgrađeni od nekoliko polipeptidnih lanaca, od kojih svaki ima tercijarnu strukturu. U ovom slučaju, makromolekula ima kvartarnu strukturu, koja se sastoji od nekoliko globula spojenih u veliku strukturu. Hemoglobin se može smatrati jedinim kvaternarnim proteinom koji sadrži oko 8 posto histidina. On je taj koji je aktivni intracelularni pufer u eritrocitima, koji omogućava održavanje stabilne pH vrijednosti krvi.
Nukleinske kiseline
To su makromolekularna jedinjenja koja su formirana od fragmenatanukleotidi. RNK i DNK se nalaze u svim živim ćelijama, obavljaju funkciju skladištenja, prijenosa, a također i implementacije nasljednih informacija. Nukleotidi djeluju kao monomeri. Svaki od njih sadrži ostatak dušične baze, ugljikohidrata, a također i fosforne kiseline. Istraživanja su pokazala da se princip komplementarnosti (komplementarnosti) uočava u DNK različitih živih organizama. Nukleinske kiseline su rastvorljive u vodi, ali nerastvorljive u organskim rastvaračima. Ovi biopolimeri se uništavaju povećanjem temperature, ultraljubičastim zračenjem.
Umjesto zaključka
Pored raznih proteina i nukleinskih kiselina, ugljikohidrati su makromolekule. Polisaharidi u svom sastavu imaju stotine monomera, koji imaju ugodan slatkasti ukus. Primjeri hijerarhijske strukture makromolekula uključuju ogromne molekule proteina i nukleinskih kiselina sa složenim podjedinicama.
Na primjer, prostorna struktura globularnog proteinskog molekula je posljedica hijerarhijske organizacije aminokiselina na više nivoa. Između pojedinačnih nivoa postoji bliska veza, elementi višeg nivoa su povezani sa nižim slojevima.
Svi biopolimeri obavljaju važnu sličnu funkciju. Oni su građevinski materijal za žive ćelije, odgovorni su za skladištenje i prenošenje nasljednih informacija. Svako živo biće karakteriziraju specifični proteini, pa je pred biohemičarima težak i odgovoran zadatak, rješavajući koji spašavaju žive organizme od sigurne smrti.
