Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina

Sadržaj:

Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina
Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina
Anonim

Ljudski limfni sistem obavlja niz važnih zaštitnih funkcija koje sprečavaju razvoj patogenih mikroorganizama ili virusa u tečnim medijima, ćelijama i tkivima. Za humoralni imunitet su odgovorni B-limfociti, koji daljnjim sazrijevanjem sintetiziraju imunoglobuline (Ig). Struktura ovih supstanci omogućava vam da pronađete, označite i uništite antigene koji su ušli u tijelo. Koje su karakteristike molekula?

Plazma ćelije

Sve limfne ćelije ljudskog tela podeljene su u dve velike grupe: T-limfociti i B-limfociti. Prvi su odgovorni za ćelijski imunitet, apsorbirajući antigene u procesu fagocitoze. Zadatak potonjeg je da sintetizira specifična antitijela - humoralni imunitet.

B-limfociti se određuju u sekundarnim limfoidnim organima (limfni čvorovi, slezena), a zatim formiraju populaciju plazma ćelija, koje se takođe nazivaju plazma ćelije. Oni dalje migriraju u crvenu koštanu srž, sluzokože i tkiva.

Plazmociti dostižu velike veličine (do 20 mikrona), boje se bazofilno, tj. u ljubičasto uz pomoć boja. U centruod ovih ćelija je veliko jezgro sa karakterističnim nakupinama heterohromatina, koje podsećaju na žbice točka.

Citoplazma postaje svjetlija od jezgra. U njemu se nalazi snažan transportni centar, koji se sastoji od endoplazmatskog retikuluma i Golgijevog aparata. AH je dosta snažno razvijena, formirajući takozvano svijetlo dvorište ćelije.

Sve ove strukture su usmjerene na sintezu antitijela koja su odgovorna za humoralni imunitet. Struktura molekula imunoglobulina ima svoje karakteristike, pa je važno postepeno i kvalitetno sazrevanje ovih struktura u procesu sinteze.

Zapravo, zbog toga je razvijena tako gusta mreža EPS-a i Golgijevog aparata. Također, genetski aparat plazma ćelija, zatvoren u jezgru, uglavnom je usmjeren na sintezu proteina antitijela. Zrele plazma ćelije su primjer visokog stepena odlučnosti, tako da se rijetko dijele.

struktura imunoglobulina
struktura imunoglobulina

Struktura imunoglobulinskih antitijela

Ovi visokospecijalizirani molekuli su glikoproteini jer imaju proteinske i ugljikohidratne dijelove. Zainteresovani smo za skelet imunoglobulina.

Molekul se sastoji od 4 peptidna lanca: dva teška (H-lanca) i dva laka (L-lanca). One se međusobno povezuju disulfidnim vezama, i kao rezultat, možemo posmatrati oblik molekula, koji podseća na praćku.

Struktura imunoglobulina je usmjerena na povezivanje sa antigenima pomoću specifičnih Fab-fragmenata. Na slobodnim krajevima „praćke“, svaki takav region formiraju dva varijabilna domena: jedan od teških ijedan iz lakog lanca. Stalne domene služe kao skela (3 na svakom teškom i jedna na lakim lancima).

Pokretljivost varijabilnih krajeva imunoglobulina je obezbeđena prisustvom zglobnog područja na mestu gde se formira disulfidna veza između dva H-lanca. Ovo uvelike pojednostavljuje proces interakcije antigen-antitijelo.

Treći kraj molekula, koji ne stupa u interakciju sa stranim molekulima, ostaje nerazmatran. Zove se Fc regija i odgovorna je za vezivanje imunoglobulina za membrane plazma ćelija i drugih ćelija. Inače, laki lanci mogu biti dva tipa: kapa (κ) i lambda (λ). Međusobno su povezani disulfidnim vezama. Postoji i pet tipova teških lanaca prema kojima se razvrstavaju različite vrste imunoglobulina. To su α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) Μ-(mu) lanci.

Neka antitela mogu da formiraju polimerne strukture koje su stabilizovane dodatnim J-peptidima. Tako nastaju dimeri, trimeri, tetrameri ili pentomeri Ig određenog tipa.

Još jedan dodatni S-lanac karakterističan je za sekretorne imunoglobuline, čija struktura i biohemija im omogućavaju da funkcionišu u sluzokoži usta ili crijeva. Ovaj dodatni lanac sprječava prirodne enzime da razbiju molekule antitijela.

struktura molekula imunoglobulina
struktura molekula imunoglobulina

Struktura i klase imunoglobulina

Različitost antitijela u našem tijelu predodređuje varijabilnost funkcija humoralnog imuniteta. Svaka Ig klasaima svoje karakteristične karakteristike, po kojima nije teško pogoditi njihovu ulogu u imunološkom sistemu.

Struktura i funkcije imunoglobulina direktno zavise jedna od druge. Na molekularnom nivou razlikuju se po sekvenci aminokiselina teškog lanca, čije smo tipove već spomenuli. Dakle, postoji 5 vrsta imunoglobulina: IgG, IgA, IgE, IgM i IgD.

struktura imunoglobulina g
struktura imunoglobulina g

Karakteristike imunoglobulina G

IgG ne formira polimere i ne integriše se u ćelijske membrane. Otkriveno je prisustvo gama teškog lanca u sastavu molekula.

Odlika ove klase je činjenica da samo ova antitela mogu da prodru kroz placentnu barijeru i formiraju imunološku odbranu fetusa.

IgG čini 70-80% svih serumskih antitijela, tako da se molekuli lako otkrivaju laboratorijskim metodama. U krvi 12 g/l je prosječan sadržaj ove klase, a ova cifra se obično dostiže do 12. godine života.

Struktura imunoglobulina G vam omogućava da obavljate sljedeće funkcije:

  1. Detoksikacija.
  2. Opsonizacija antigena.
  3. Pokretanje citolize posredovane komplementom.
  4. Prezentacija antigena ćelijama ubicama.
  5. Osiguravanje imuniteta novorođenčeta.
  6. struktura imunoglobulinskog antitijela
    struktura imunoglobulinskog antitijela

Imunoglobulin A: karakteristike i funkcije

Ova klasa antitijela se javlja u dva oblika: serum i sekretor.

U krvnom serumu IgA čini 10-15% svih antitijela, a njegova prosječna količinaiznosi 2,5 g/l do 10 godina starosti.

Nas više zanima sekretorni oblik imunoglobulina A, jer je oko 60% molekula ove klase antitela koncentrisano u sluzokoži tela.

Struktura imunoglobulina A se takođe razlikuje po svojoj varijabilnosti zbog prisustva J-peptida, koji može učestvovati u formiranju dimera, trimera ili tetramera. Zbog toga je jedan takav kompleks antitela u stanju da veže veliki broj antigena.

Tokom formiranja IgA, još jedna komponenta je vezana za molekul - S-protein. Njegov glavni zadatak je da zaštiti čitav kompleks od destruktivnog delovanja enzima i drugih ćelija ljudskog limfnog sistema.

Imunoglobulin A se nalazi u sluzokožama gastrointestinalnog trakta, genitourinarnog sistema i respiratornog trakta. IgA molekuli obavijaju antigenske čestice, sprečavajući tako njihovo prianjanje na zidove šupljih organa.

Funkcije ove klase antitijela su sljedeće:

  1. Neutralizacija antigena.
  2. Prva barijera svih molekula humoralnog imuniteta.
  3. Opsonizirajte i označite antigene.
strukturne funkcije imunoglobulina
strukturne funkcije imunoglobulina

Imunoglobulin M

Predstavnici IgM klase odlikuju se velikim molekularnim veličinama, budući da su njihovi kompleksi pentameri. Cijela struktura je podržana J-proteinom, a okosnica molekula su teški lanci nu-tipa.

Pentamerna struktura je karakteristična za sekretorni oblik ovog imunoglobulina, ali postoje i monomeri. Potonji su pričvršćeni za membraneB-limfociti, pomažući ćelijama da otkriju patogene elemente u tjelesnim tekućinama.

Samo 5-10% je IgM u krvnom serumu, a njegov sadržaj u prosjeku ne prelazi 1 g/l. Antitijela ove klase su najstarija u evolucijskom smislu, a sintetiziraju ih samo B-limfociti i njihovi prekursori (plazmociti nisu sposobni za ovo).

Broj antitijela M raste kod novorođenčadi, jer. ovo je faktor intenzivnog lučenja IgG. Ovakva stimulacija pozitivno utiče na razvoj bebinog imuniteta.

Struktura imunoglobulina M ne dozvoljava mu da pređe placentnu barijeru, pa otkrivanje ovih antitela u fetalnim tečnostima postaje signal kršenja metaboličkih mehanizama, infekcije ili defekta placente.

IgM funkcije:

  1. Neutralizacija.
  2. Opsonizacija.
  3. Aktivacija citolize zavisne od komplementa.
  4. Formiranje imuniteta novorođenčeta.
  5. struktura imunoglobulina klase imunoglobulina
    struktura imunoglobulina klase imunoglobulina

Karakteristike imunoglobulina D

Ova vrsta antitijela je malo proučavana, tako da njihova uloga u tijelu nije u potpunosti shvaćena. IgD se javlja samo u obliku monomera; u krvnom serumu ovi molekuli ne čine više od 0,2% svih antitijela (0,03 g/l).

Glavna funkcija imunoglobulina D je prijem unutar membrane B-limfocita, ali samo 15% ukupne populacije ovih ćelija ima IgD. Antitijela su vezana korištenjem Fc-terminusa molekula, a teški lanci pripadaju delta klasi.

Struktura i funkcijeimunoglobulin E

Ova klasa čini mali dio svih serumskih antitijela (0,00025%). IgE, također poznat kao reagin, su visoko citofilni: monomeri ovih imunoglobulina vezani su za membrane mastocita i bazofila. Kao rezultat toga, IgE utječe na proizvodnju histamina, što dovodi do razvoja upalnih reakcija.

Teški lanci tipa Epsilon prisutni su u strukturi imunoglobulina E.

Zbog male količine, ova antitijela je vrlo teško otkriti laboratorijskim metodama u krvnom serumu. Povišeni IgE je važan dijagnostički znak alergijskih reakcija.

biohemija strukture imunoglobulina
biohemija strukture imunoglobulina

Zaključci

Struktura imunoglobulina direktno utiče na njihove funkcije u organizmu. Humoralni imunitet igra veliku ulogu u održavanju homeostaze, tako da sva antitijela moraju raditi jasno i glatko.

Sadržaj svih klasa Ig je striktno definisan za ljude. Sve promjene zabilježene u laboratoriju mogu biti razlog za razvoj patoloških procesa. To je ono što doktori koriste u svojoj praksi.

Preporučuje se: